Hemoglobina

Hemoglobina
Irudi gehiago
Formula kimikoa	C2952H4664O8125S8Fe4321
Mota	globin (en) , metalloprotein (en) eta proteina
Erabilera
Elkarrekintza	oxigeno
Identifikatzaileak
CAS zenbakia	9008-02-0
Gmelin	35143
CosIng	85111
MeSH	D006454
KEGG	C01708

Hemoglobina odolaren heteroproteina da, ugaztun eta beste ornodun batzuen globulu gorrietan dagoena. Bere eginkizun nagusia oxigenoaren garraioa da, arnas aparatutik gorputzeko ehunetara.

Pigmentu gorria da, eta odolari gorri kolorea ematen dio. Bere pisu molekularra 64.000 Daltonekoa da.

Hemo taldea

Hemoglobina, heteroproteina guztien antzera, talde proteikoz (proteinaz) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osatuta dago. Hemoglobinaren talde prostetikoa eraztun tetrapirrolikoa da, erdian burdin atomoa duena (ikusi irudia). Talde prostetikoari hemo taldea deritzo.

Lau kate polipeptidikoek (bi α eta bi β) osatzen dute hemoglobina molekula, kate bakoitzak hemo talde bat duelarik. Oxigenoa hemo taldearen burdin atomoari lotzen zaio; hortaz, hemoglobina bakoitzak lau molekula oxigeno garraia dezake:

Hb + 4O₂ -> Hb(O₂)₄

Globulu gorriak hiltzen direnean barruko hemoglobina askatzen da, eta ehunetan dauden makrofagoek hemoglobina hori hartzen dute, bilirrubinan eraldatuz.

Oxigenoa ez ezik, hemoglobinak karbono dioxidoa ere garraiatzen du. Oxigenoa biriketan lotu eta odolean zehar zeluletara garraiatzen duen bitartean, karbono dioxidoa metabolismoaren ondorioz gure zeluletan sortzen den produktua da eta biriketara garraiatzen du bertatik kanporatzeko.

Oxigenoak odolean disolbatzeko duen gaitasun txikia dela eta, hemoglobina beharrezkoa da. Antzeko zerbait gertatzen da karbono dioxidoarekin, hau bikarbonato bezala garrraiatzen da odolean.

Hemoglobina oxigenoari lotuta dagoenean oxihemoglobina izena hartzen du, karbono dioxidoari lotuta badago aldiz, karbaminohemoglobina. Karbono dioxidoa hemoglobinari lotzean, honek oxigenoa lotzeko duen gaitasuna jaitsi egiten du. Hau, Bohr efektua bezala ezagutzen da.

Hemoglobinak oxigenoa hartzeko duen ahalmena asko murrizten da karbono monoxidoa (CO) aurrean, bi gasek lehia egiten dutelako hemoglobinari lotzeko (karbono monoxidoa hemoglobinari lotzen zaio oxigenoa lotzen zaion leku berean). Hala ere, hemoglobinak afinitate askoz handiagoa du karbono monoxidoarekiko (CO) oxigenoarekiko baino, 200 aldiz gehiago edo. Horrek esan nahi du CO eta O₂ daudenean, hemoglobinak CO hartuko duela oxigenoaren ordez.

Hori dela eta, CO oso gas toxikoa da, heriotza eragin dezakeena. Karbono monoxidoaren intoxikazioak asfixia eragiten du, biktimaren ehunek ez baitute oxigenoa jasotzen (oxigenoaren ordez CO eramaten baitu hemoglobinak). Karbono monoxidoarekin konbinatzen denean, gorri koloreko konposatu bat eratzen du hemoglobinak, karboxihemoglobina izenekoa; horrek ematen die karbono monoxido intoxikazioaren ondorioz hildako biktimei duten kolore arrosa berezia.

Era berean, hemoglobinak ere afinitatea du zianuroarekiko (CN), sufre monoxidoarekiko (SO) eta nitrogeno dioxidoarekiko (NO₂). Substantzia horiek guztiak toxikoak dira, oxigenoa eta hemoglobinaren arteko lotura eragozten dutelako.

Gorputzean hemoglobinaren maila normalak 12,5-18gr/dL-koak dira. Anemia dagoenean maila horiek jaisten dira. Bihotzeko hainbat gaitzek, aldiz, maila horiek igotzen dituzte.

Ikus, gainera

• Bohr efektua
• Anemia

Kanpo estekak

• Datuak: Q43041
• Multimedia: Hemoglobin / Q43041