Proteina

Wikipedia(e)tik
Hona jo: nabigazioa, Bilatu
Proteina baten eredua 3 dimentsiotan.

Proteina aminoazido kopuru aldakor batez osaturiko polimeroa da; hau da, karbono, hidrogeno, oxigeno eta nitrogenoz osaturiko konposatua. Tamainu handiko molekulak dira eta zelulen funtziorik gehienetan hartzen dute parte, beren funtzioak hauek dituzten formaren araberakoa izanik.

Aminoazidoak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Sakontzeko, irakurri: «Aminoazido»

Aminoazidoak amino taldeaz (NH2) eta karboxilo taldea (-COOH) osaturiko konposatua da eta proteinak osatzen dituzten monomeroak deritze.^^

Inguru zelularrean, pH = 7-ko egoeran, aminoazidoek ionizazio dipolarra dute. Egoera ioniko hori aldatu egiten da pH-aren arabera. Gluzidoak bezalaxe L eta D motakoak daude NH2 taldearen kokapenaren araberakoa, eskuinean egonez gero D eta ezkerrean L. Naturan aurki daitezkeen 20 aminoazidoak L motakoak dira.

Konposatu hauek solido, kristalino eta hidrosolugarriak dira. Aktibitate optikoak badituzte ere, hau da, argi polarizatua desbideratzeko gai dira eta propietate kimiko bereziak dituzte, adibidez, disoluzio basikoetan azidoak bailira jokatzen dute; eta azidoetan alderantziz.

Lotura peptidikoa eta peptidoak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Sakontzeko, irakurri: «Lotura peptidiko»

Lehen aminoazidoko karboxilo (-COOH-) taldea eta bigarren aminoazidoko amino taldearen (-NH2 ) artean ematen den lotura zurrunari deritzo, lotura peptidikoa. Peptidoak lotura peptidikoaren bidez loturiko aminoazido taldeari deritzo eta honelaxe sailkatzen dira osaturiko aminoazido kopuruaren arabera:

  • Oligopeptidoak (2 tik-10era): Dipeptidoak, tripeptidoak, tetrapeptidoak, penta...
  • Polipeptidoak (10etik goruntz)

Egitura[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteina baten organizazioa lau mailatan banaturik dago eta hauetako bakoitzak aurrekoaren estruktura espazioan azaltzen du.

Egitura primarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Kate polipeptidikoen barruan aminoazidoek duten segida linealari deritzo, beraz, zein aminoazidok osatzen duten eta hauek zein sekuentziatan (ordenatan) dauden adierazten digute.

Lehen aminoazidoak (N) nitrogeno taldea aske edukiko du eta azkenekoak (C) karboxiloa. Izendatzerako orduan beraz N-lehen aminoazidoa eta C-azken aminoazidoko bitartean dauden guztiak.

Egitura sekundarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Egitura honek lehen mailako espazioan nola kokatzen den zehazten du, aminoazidoak bata bestearekin lotuak direnean proteinen sintesian egitura konkretu bat hartzen baitute espazioan beraien loturen biratze gaitasuna dela eta.

Bi motatakoak izan daitezke egitura hauek:

  • α-Helizea. Proteina gehienek hartzen duten itxura da. Katea ardatz baten inguruan biratzen da, baina beti eskuin alderantz, helize baten itxura hartuz. Oso erregularra da eta beti neurri berdinak izaten ditu, bira bat osatzeko 3,6 aminoazido hondar behar dira.
  • β- Konformazioa. Hemen katea ez da tolesten, kate polipeptidikoaren zati desberdinak elkartu egiten dita xafla baten itxura hartuz. Era honetako kateak ez du egitura guztiz laua, zig-zag modukoa izaten da. Gainera, egitura honetako bi kate elkartuz gero, β-orri tolestu izena hartzen duen egitura bat sortzen da.

Proteinen egitura sekundarioa aminoazidoen artean ezartzen diren hidrogeno zubien menpe dago. Hidrogeno zubi horiek α-Helizean edo β- Konformazioan hurbil dauden aminoazidoen artean sortzen dira. Hidrogeno zubia lotura ahula denez, proteinek erraz galtzen dute haien egitura sekundarioa desnaturalizazioaren ondorioz.

Egitura tertziarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Polipeptido baten bigarren mailako estruktura bere buruarekiko plegatzerakoan sortzen den egiturari deritzo. Egitura hau proteinaren osaketa globala izango litzateke, eta aurreko egiturek baldintzatzen dute, era berean beteko funtzio biologikoa baldintzatzen baita ere.

Disulfuro loturak (S-S), Van der Waalsen indarrak, hidrogeno zubiak, etab. elkarrekintzek eta loturek mantentzen dituzte egitura hauek. Maila honetan bi egitura mota aurki ditzakegu:

  • Haritsua: Iraunkorrak eta uretan disolbaezinak izaten dira, gehienetan egiturazko funtzioa dute eta lamina luzea sortzen dituzte.

Egitura kuaternarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteina berdinak edo ezberdinak elkartzen direnean eratzen den goi-mailako proteinen (oligomerokoa) egitura da. Proteina hau azpiunitatez osaturik dago, hauek beren hirugarren mailako estrukturak mantentzen dituzte eta hidrogeno zubiz eta elkarrekintza hidrofobo eta elektrostatikoz loturik daude. Hemoglobina eta entzima batzuek honako egitura izaten dute.

Propietateak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Desnaturalizazioa: Proteina-egituraren aldaketari deritzo eta hau dela eta bere funtzio biologikoak galtzen ditu honako faktoreak direla eta: PH-ren aldaketak, tenperaturak 60 gradutik gora egiteak, etab. Desnaturalizazioaren ondorioetako bat disolbagarritasunaren galera izango litzateke adibidez. Desnaturalizazioa maila ezberdinetan gertatzen da: egitura tertziarioa galtzen bada soilik eta aldaketa eragin zuten faktoreak desagertuz gero, proteina birnaturalizatu egingo da, bere funtzio biologikoak berriro bete ahal izanez.
  • disolbagarritasun periodikoa: Aminoazidoen erradikalek urarekin erreakziona dezakete, aminoazidoen erradikalen gehiengoa hidrofiloak baldin badira uretan disolbatuko dira eta gehiengoa hidrofoboak badira ez da disbolbatuko.
  • Espezifikotasuna: Proteinak espezifikotasun handia dute, hau da, erreakzio eta funtzio oso konkretu batzuk betetzeko sortu dira. Espezifikotasun hau hirugarren mailako egitura dela eta eragiten da.

Sailkapena[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Holoproteinak: Aminoazidoen hidrolisiz bakarrik sorturiko proteinak dira.

1.Histonak: ADN-arekin elkarturik daude, zelula eukarionteen unean.

2.Globularrak: Itxura esferikoa dute eta uretan disoluzio koloidalak osatzen dituzte.

3.Haritsuak: Zuntzezkoak, kolagenoa bezalaxe.

Heteroproteinak: Aminoazidoen hidrolisiz eta beste osagai organikoz edo organikoz osaturiko proteinak dira. Zati proteinikoari talde peptidikoa deritzo eta zati peptidikoa ez denari talde prostetikoa.

Funtzioak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

A) Egiturazko funtzioa: Maila zelularrean organulu ugari osatzen dituzten ehunen osagai dira. Maila histologikoan ehun dermikoak eraikitzeko balio dute. Multzo honetan daude kolagenoa, keratina, glikoproteinak, etab.

B) Garraioa: Proteina batzuk molekula batzuetara elkartu eta, gero, beste toki batean banantzen dira, beraz hainbat molekula garraiatu egiten dituzte. Adibidez, hemoglobinak oxigenoa garraiatzen du odolaren bidez gorputzean zehar. Zitokromoak eta hemozianina ere multzo honetako proteinak dira

C) F.entzimatikoa: Entzimak biokatalizatzaile modura jokatzen duten proteinak dira; hau da, organismoko zeluletan gertatzen diren erreakzioak errazten dituzte, beharrezkoa den energia aktibazioa txikituz. Funtzio hau garrantzitsuenetariko bat da da proteinek betetzen dituztenen artean.

D) F.Hormonala: Substantzia hauek ez dute leku konkretu bakar batean lan egiten, organismo osoan baizik; eta honek desberdintzen ditu entzimetatik. Multzo honetako proteinak dira intsulina, glukagoia, ACTH hormona...

E) Defentsa funtzioa: Proteina ugari kanpotik etorririko agenteetara itsatsi egiten dira, hauek neutralizatzen eta organismoa erasotzaile patogenoetatik babestuz. Immunitate-sistemaren eragile garrantzitsuak proteinak dira, esaterako antigorputzak

F) Mugimendu eta uzkurdura F: Muskuluen uzkurduran parte hartzen duten mikrotubuluak eta flageloak bezalako zelulen atalen osagai dira proteina batzuk. Aktina eta miosina, esaterako.

G) Erreserba F: Odolaren eta arrautzen albuminak funtzio hau betetzen dute, aminoazidoen iturri izanik. Kaseina ere, esnearen proteina.

H) F.Homeostatikoa: Proteina batzuek beraien gaitasun amortiguatzailea dela eta odolaren pH-a erregulatzeko gai dira.