Seroalbumina
.png)
Seroalbumina edo albumina serikoa (HSA, human serum albumin) izenez ere ezagutua, odoleko plasman agertzen den eta gibelak sintetizatzen duen proteina garraiatzailerik ugariena da. Bere izenak dioen bezala, albumina mota bat da, oboalbumina eta laktoalbumina bezalako beste proteina batzuekin batera.[6] Bere funtzioa ezinbestekoa da zirkulazio sistemaren funtzionamendurako eta organismoaren oreka fisiologikorako; jatorri ezberdinetako substantzien garraioaz arduratzen da odolean zehar, hala nola, gantz-azidoak, aminoazidoak, hormonak, metalak edota botikak. Garraio horri esker, substantzia horiek organo ezberdinetara (gibela, giltzurrunak, hesteak…) transferitzea posible da. [7]
Bere beste funtzioen artean, presio onkotikoa mantentzeaz ere arduratzen dela aipatzekoa da. Organismo batean seroalbumina kantitate baxuek gibeleko hainbat arazo edota desnutrizioa bezalako gaitzak proboka ditzakete, kantitate altuak aldiz, deshidratazioarekin erlaziona daitezke. [8]
Bere egitura molekularrari dagokionez, 585 aminoazidoz osatutako proteina globularra da, monomerikoa da eta uretan disolbagarria. Egitura globular honek bere funtzio biologikoa betetzen ahalbidetzen du. [9]
Egitura
[aldatu | aldatu iturburu kodea].png)
1. mailako egitura:
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Seroalbuminaren lehenengo mailako egitura 585 aminoazidoz osatua dagoen kate polipeptidiko bakar bat da, giza-seroalbuminak 66,5 kDa ditu, beraz, proteina handia dela esan daiteke. Aminoazido hauek lisina, glutamina, alanina, zisteina, treonina, balina, azido glutamikoa, asparagina, azido aspartikoa, serina, metionina, leuzina, fenilalanina, prolina, tirosina eta isoleuzina dira. [10]
2. mailako egitura:
[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Bigarren mailako egiturari dagokionez, seroalbumina bere %67an α-helizea da (3. irudian kolore arrosez ikusi daiteke), %10 birak dira eta %23 ausazko bobinak. Molekulak 17 disulfuro zubi (2 zisteinen arteko lotura) dauzka; hauek α-helizeen artean agertzen dira. Disulfuro zubi hauek ezinbestekoak dira bigarren mailako egitura egonkortzeko. [13]
3. mailako egitura:
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Hirugarren mailako egitura globularra da.
Proteinen egitura tertziarioa hainbat interakzio eta indar moten bidez mantentzen da, hala nola, disulfuro zubiengatik, albo kateen arteko hidrogeno zubiengatik, interakzio ionizagarriengatik, Van Der Waals indarrengatik edo interakzio hidrofobikoengatik.
Hidrofobotasuna ikustearren, 3D egitura molekularra nabarmentzen duen eta taldeak hidrofobotasunaren arabera margotuta dauden 4. irudia behatu daiteke, non berde koloreak atal hidrofoboak adierazten dituen, gorri koloreak hidrofilikoak adierazten dituen bitartean. Beraz talde polarrak molekularen azaleran kokatzen dira. Konposatu hauek kanpoaldean egoteak urarekin interakzionatzea ahalbidetzen du eta egitura globularra egonkortzen du. Gainera hidrogeno zubiak, interakzio elektrostatikoak eta ioi edo hormonekin elkartzea ahalbidetzen dute. Bitartean, talde hidrofoboak barnealdean gordetzen dira. Horrela, egitura trinkoa lortzen da eta poltsiko hidrofoboak eratzen dira. Poltsiko hidrofoboak (Sudlow I, Sudlow II) ezinbestekoak dira garraiatu behar diren molekulekin loturak baimentzeko. [14]
Funtzioa
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Seroalbuminaren funtzio nagusia substantzia desberdinak garraiatzea da. Kontua da, plasmaren konposatu nagusiena ura dela eta substantzia gehienak garraiatuak izateko urarekin kontaktuan daudela, baina uretan disolbagaitzak diren konposatuak seroalbuminaren beharra dute odolaren bitartez garraiatzeko. Beraz, seroalbuminak substantzia ez-polarrak garraiatzen ditu. Adibidez, hormona tiroideak, botikak, gantz-azidoak edota bitaminak. [15]
Beste aldetik, presio onkotikoari eusten dio seroalbuminak. Ura odol-hodietara erakartzeko seroalbuminak egiten duen indarrari deritzogu. Garrantzitsua da presio onkotikoari eustea; izan ere, edemak saihesten ditu eta odol-hodien bolumen egokia mantentzen du. [16]
Era berean, seroalbuminak antioxidatzaile funtzioa ere badauka. Seroalbuminak erradikal askeekin eta beste oxigeno-espezie erreaktibo batzuekin (ROS, ingelesez) elkarregin dezake, ehunetan oxidazio-kaltea murriztuz. [18] Erradikal hauek neutralizatzeko proteina honek Cys34 aminoazidoa dauka.
Seroalbuminak ere, odoleko pH-a erregulatzen du. Odolaren pH-ak 7,35-7,45 artean egon behar du. Horregatik, pH-a aldatzen denean serualbuminak buffer tanpoi-erreakzio baten modura funtziona dezake. [19]
Erreferentziak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]- ↑ Genetikoki lotutako gaixotasunak seroalbuminaikusi/editatu erreferentziak Wikidatan. .
- ↑ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163631 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000029368 – Ensembl, May 2017
- ↑ Human PubMed Reference:. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ Mouse PubMed Reference:. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ (Gaztelaniaz) «Albúmina» Grifols.com (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ Zunszain, Patricia A.; Ghuman, Jamie; Komatsu, Teruyuki; Tsuchida, Eishun; Curry, Stephen. (2003-07-07). «Crystal structural analysis of human serum albumin complexed with hemin and fatty acid» BMC structural biology 3: 6. doi:. ISSN 1472-6807. PMID 12846933. PMC 166163. (kontsulta data: 2025-04-27).
- ↑ (Ingelesez) «Serum Albumin: What Is It, Regulation, and More» Osmosis (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ Blindauer, Claudia A.; Harvey, Ian; Bunyan, Kerry E.; Stewart, Alan J.; Sleep, Darrell; Harrison, David J.; Berezenko, Stephen; Sadler, Peter J.. (2009-08-21). «Structure, properties, and engineering of the major zinc binding site on human albumin» The Journal of Biological Chemistry 284 (34): 23116–23124. doi:. ISSN 1083-351X. PMID 19520864. PMC 2755717. (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ (Ingelesez) Bank, RCSB Protein Data. «RCSB PDB - 1AO6: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SERUM ALBUMIN» www.rcsb.org (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ (Ingelesez) Bank, RCSB Protein Data. «3D View: 1AO6» CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SERUM ALBUMIN (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ (Ingelesez) Bank, RCSB Protein Data. «3D View: 1AO6» CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SERUM ALBUMIN (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ (Ingelesez) Quinlan, Gregory J.; Martin, Greg S.; Evans, Timothy W.. (2005-06). «Albumin: Biochemical properties and therapeutic potential†» Hepatology 41 (6): 1211–1219. doi:. ISSN 0270-9139. (kontsulta data: 2025-04-27).
- ↑ Joshi, Ritika; Jadhao, Manojkumar; Kumar, Himank; Ghosh, Sujit Kumar. (2017-12). «Is the Sudlow site I of human serum albumin more generous to adopt prospective anti-cancer bioorganic compound than that of bovine: A combined spectroscopic and docking simulation approach» Bioorganic Chemistry 75: 332–346. doi:. ISSN 1090-2120. PMID 29096094. (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ «Serum Albumin - an overview | ScienceDirect Topics» www.sciencedirect.com (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ «Oncotic Pressure - an overview | ScienceDirect Topics» www.sciencedirect.com (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ (Ingelesez) Bank, RCSB Protein Data. «3D View: 1AO6» CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SERUM ALBUMIN (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ Brahma, Debdip; Sarangi, Akshay Narayan; Kaushik, Rupal; Gupta, Amar Nath. (2024-03-06). «Oxidative stress induced conformational changes of human serum albumin» Physical chemistry chemical physics: PCCP 26 (10): 8528–8538. doi:. ISSN 1463-9084. PMID 38411624. (kontsulta data: 2025-04-14).
- ↑ Nagumo, Kohei; Tanaka, Motohiko; Chuang, Victor Tuan Giam; Setoyama, Hiroko; Watanabe, Hiroshi; Yamada, Naoyuki; Kubota, Kazuyuki; Tanaka, Motoko et al.. (2014). «Cys34-cysteinylated human serum albumin is a sensitive plasma marker in oxidative stress-related chronic diseases» PloS One 9 (1): e85216. doi:. ISSN 1932-6203. PMID 24416365. PMC 3885702. (kontsulta data: 2025-04-14).
