Transmintzeko proteina

Wikipedia, Entziklopedia askea
Jump to navigation Jump to search
Transmintzeko proteina motak[1]:
1. Pasabide bakarrekoa.
2. Pasabide anitzekoa (α-helizea)
3, Pasabide anitzekoa (β-orria)

Transmintzeko proteina zelula mintza alde batetik bestera zeharkatzen duen proteina da[2].

Ezaugarriak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Transmintzeko proteinek mintzean zeharreko garraioan hartzen dute parte eta gehienetan konformazio aldaketa izaten dute ioiak eta molekulak barneratu edo ateratzeko. Hiru dominio izaten dute, bi hidrofiliko (zitosolari eta zelula kanpoaldeari begira daudenak) eta bat oso hidrofobikoa, mintzeko lipidoen hidrokarburo lotzen zaiena[3]. Mintzeko proteina integralak direnez hauek isolatzeko mintza suntsitu beharra dago.

Proteina hauek oso ongi eusten diote beroaren bidezko desnaturalizazioari, mintzean txertaturik egonik ez baitzaizkie hidrogeno zubiak erraz hausten eta horrela ez dute hirugarren mailako egitura galtzen[4].

Motak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Transmintzeko proteina gehienak pasabide anitzekoak dira, horregatik kate polipeptidikoak bukleak eratzen ditu mintzean zehar. α-helizedun proteinak bakterioen barneko mintzean eta giza zelulen mintz plasmatikoan agertzen dira. Giza zeluletan mintzeko proteinen arteko %27a osatzen dute[5]. β-orridun proteinak Gram- bakterioen kanpoko mintzetan, Gram+ baterioen zelula hormetan, eta zelula eukariotikoetako mitokondrio eta kloroplastoen kanpoko mintzetan agertzen dira[6].

Pasabide anitzeko α-helizedunak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Akuaporina (α-helizeduna).

Mintzeko pasabide bakoitza α-helize batek osatzen du. Pasabideez gain α-helize batzuk mintzean ainguratzeko funtzioa ere badute. Kanal bakoitzak gutxienez bost α-helize kate izaten ditu. Kanal hauetatik kanporantz ateratzen diren erradikalek izaera hidrofoboa izan behar dute ezinbestean, baina kanalaren barnealdera ematen duten erradikalak hidrofiloak izaten dira. α-helize kateak elkarren artean labaintzen dira eta konformazioa aldatzen dute, sustantziak garraiatu ahal izateko[7].

Pasabide anitzeko β-orridunak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Sakarosaren porina (β-orriduna).

β-orridun proteinek 10 aminoazido baino ez dituzte behar zelula mintza zeharkatzeko. Mota honetako proteinek 8-22 β-orri izaten dituzte. α-helizedunak baino trinkoagoak dira eta konformazio aldaketa oso txikiak izaten dituzte.

Proteina mota honetakoak dira porinak. 16 β-orri antiparaleloz osaturik daude eta 800 daltonetik beherako sustantziak garraiatzen dituzte gradientearen alde. Erradikalak txandakatu egiten dira, hauek ere mintzari begira daudenak hidrofoboak dira eta kanalaren barnerantz orientaturik daudenak hidrofiloak[8].

Beste adibide batzuk maltoporina (maltosa garraiatzen duena)[9] eta FepA (burdin ioiak garraiatzen dituena), biak ala biak bakterioen mintzetan agertzen direnak[10].

Adibideak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Argi izien zurgapenaren bidezko garraiatzaileak:
    • errodopsina
    • I eta II fotosistemetako hainbat proteina
  • Oxidazio-erredukzio bidezko garraiatzaileak:
    • b zitokromoaren familiako proteinak
    • c zitokromo oxidasa
  • Potentzial elektrokimiko bidezko garraiatzaileak:
    • Na+ edo H+ traslokazio ATPasak
  • Fosfodiester loturaren hidrolisi bidezko garraiatzaileak:
    • Kaltzio ATPasa eta honen erregulatzaileak
    • ABC garraiatzailea
  • Mitokondrioetako proteina garraiatzaileak
  • Permeasak
  • Porinak
  • Maltoporinak
  • Akuaporinak
  • Cl- kanalak
  • T linfozitoen hartzaileak
  • Metano monoxigenasa

Erreferentziak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  1. Steven R. Goodman. (2008). Medical cell biology. Academic Press, 37 or. ISBN 978-0-12-370458-0.
  2. «| CK-12 Foundation» www.ck12.org . Noiz kontsultatua: 2020-01-15.
  3. Manor, Joshua; Feldblum, Esther S.; Zanni, Martin T.; Arkin, Isaiah T.. (2012-04-05). «Environment Polarity in Proteins Mapped Noninvasively by FTIR Spectroscopy» The Journal of Physical Chemistry Letters (7): 939–944 doi:10.1021/jz300150v PMID 22563521 PMC PMC3341589 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  4. (Ingelesez) Michalik, Marcin; Orwick-Rydmark, Marcella; Habeck, Michael; Alva, Vikram; Arnold, Thomas; Linke, Dirk. (2017-08-03). «An evolutionarily conserved glycine-tyrosine motif forms a folding core in outer membrane proteins» PLOS ONE (8): e0182016 doi:10.1371/journal.pone.0182016 ISSN 1932-6203 PMID 28771529 PMC PMC5542473 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  5. Almén, Markus Sällman; Nordström, Karl JV; Fredriksson, Robert; Schiöth, Helgi B.. (2009-08-13). «Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin» BMC Biology (1): 50 doi:10.1186/1741-7007-7-50 ISSN 1741-7007 PMID 19678920 PMC PMC2739160 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  6. Fairman, James W.; Noinaj, Nicholas; Buchanan, Susan K.. (2011-8). «The structural biology of β-barrel membrane proteins: a summary of recent reports» Current opinion in structural biology (4): 523–531 doi:10.1016/j.sbi.2011.05.005 ISSN 0959-440X PMID 21719274 PMC 3164749 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  7. Hildebrand, Peter Werner; Preissner, Robert; Frömmel, Cornelius. (2004-02-13). «Structural features of transmembrane helices» FEBS Letters (1): 145–151 doi:10.1016/S0014-5793(04)00061-4 ISSN 0014-5793 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  8. Zeth, K; Diederichs, K; Welte, W; Engelhardt, H. (2000-09-01). «Crystal structure of Omp32, the anion-selective porin from Comamonas acidovorans, in complex with a periplasmic peptide at 2.1 Å resolution» Structure (9): 981–992 doi:10.1016/S0969-2126(00)00189-1 ISSN 0969-2126 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  9. «Sucrose_Specific_Porin» collab.its.virginia.edu . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.
  10. Liu, J; Rutz, J M; Feix, J B; Klebba, P E. (1993-11-15). «Permeability properties of a large gated channel within the ferric enterobactin receptor, FepA.» Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (22): 10653–10657 ISSN 0027-8424 PMID 7504275 . Noiz kontsultatua: 2020-01-19.