Transferentziako RNA
Transferentziako RNA edo RNA transferentea (RNAt) azido erribonukleiko mota bat da, eta funtzio garrantzitsua du proteina-sintesian[1][2]. Aminoazidoen molekulak erribosometara transferitzen ditu, eta, ondoren, RNA mezulari (RNA m) molekulan zehar ordenatzen ditu; aminoazido horiek lotura pepeptidikoen bidez lotzen dira, proteinak sortzeko. Aminoazido bakoitzari RNAt molekula bat baino gehiago dagokio. Antikodoia hiru basedun sekuentzia bat da, eta honek erabakiko du RNAt zein aminoazidori lotu dakioken. Antikodoi bat baino gehiago lotu daitezke aminoazido berarekin, honegatik esaten da kodea degeneratua dagoela. RNA mezularia antikodoiarekin lotuko da, hiru base erabilita, eta antikodoiaren hirugarren basea aldakorra izan daiteke.
Transferentziako RNA molekula txikiagoa da RNA mezularia baino.
Horrez gain, RNAt-ren aurkikuntzak, azido nukleikoen aurkikuntzarekin bat egiten du, 1868[3]an Friedrich Miescher-en eskutik.
Transferentziako RNA-ren biosintesia
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Zelula eukariotetan, polimerasa III da nukleoplasman[4] RNAt transkribitzeaz arduratzen dena. RNAt geneak A kaxa eta B kaxa deritzen bi eskualde ditu. Horiek dira transkripzio faktoreek ezagutzen dituztenak. Gainera, transkripzio faktoreek polimerasa III-rekin bat egin eta genearen transkripzioari hasiera ematen diote. Prozesu hau amaitzen da, polimerasak hiru timinako sekuentzia topatzen duenean.[5]
Transkripzioa amaitzean lortzen dena aurre-RNAt da, erabili ahal izan dadin prozesatua izan behar dena , baita zitoplasmara garraiatua izan dadin ere.
Iada esandako aurre-RNAt-ren prozesua ondorengo pausutan oinarritzen da:
- Aurre-RNAt-ren sekuentziaren zati bat mozten da. 5' amaiera duen aldean.
- Uridinaren hondakinak kokatzen dira 3' amaieran.
- Metilo eta isopentenilo taldeak gehitzen dira base puriko batzuetan.
- Metilo taldea ere gehitzen da erribosaren 2' posizioan.
- Uridinaren hondakinak aldatzen dira hidroxiuridina, pseudeouridina edo ribotimidina sortzeko.
- Introien eliminazioa splicing izeneko prozesuaren bidez.
Estruktura
[aldatu | aldatu iturburu kodea]RNAt molekula batek 65-110 nukleotido bitarteko luzera izan ohi du, 22000tik 37000 daltoneko pisu molekularrari dagokiona hain zuzen ere. Zitoplasma zelularrean disolbaturik egoten da.
RNAt molekulak katearen barnean zati osagarriak ditu. RNAt-ren estruktura sekundarioak hurrengo ezaugarriak ditu:[6]
- 5' eta 3' muturrak ditu CCA sekuentzia duena hain zuzen ere.
- Erribosoma ezagutzeaz arduratzen den besoa.
- D besoa. Aminoazil-RNAt sintetasak ezagutzen duena.
- Besoaren amaieran kokatuta dagoen hiru basez osatutako sekuentzia, antikodoia deiturikoa. Dagokion aminoazdioaz kargatuta dagoen RNAt bakoitza, RNAm-ari lotzen zaio. RNAm informazio genetikoaren itzulpen prozesuan proteinen sintesiaz arduratzen da.
RNAt molekula bere buruaren inguruan kiribiltzen da. Horrela, eskualde desberdinetan bereiziz.
Kode genetikoaren arabera, 61 RNAt desberdin daude. Halere, antikodoi bakoitza kodoi bat baino gehiagorekin lotu daitekenez, gutxi gorabehera 40 RNAt egongo dira. Horrek esan nahi du, RNAt sinonimoak daudela kodoi desberdina ezagutzen dutenak baina aminoazido berarentzat.
RNAt molekulek oinarrizko lau basez gain, beste base puriko eta pirimidiko batzuk ere badituzte.
Aminoazil-RNAt sintetasa entzimak katalizatzen du aminoazido bakoitza dagokion RNAt molekularekin lotzea.
Antikodoia
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Antikodoiak hiru nukleotido ditu, RNA mezulariak dakartzan nukleotidoetatik, hiru nukleotidoen osagarri izango direnak.
Itzulpen prozesuan antikodoien lana izaten da kodoi osagarri egokiarekin bat egitea, horrela RNAt molekulak aminoazido bat gehitu dezan sortzen ari den kate polipeptidiko edo proteinan.[7]
Aminoazilazioa
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Konposatu batean aminoazilo baten gehikuntzari dagokion prozesuaren izena da aminoazilazioa. Lotzen den aminoazidoa lotura kobalente bidez lotzen da 3' muturrera. RNAt bakoitza izango da aminoazilatua aminoazido espezifiko baten bidez aminoazil-RNAt sintetasa entzimaren laguntzaz. Gehienetan, aminoazido bakoitzari RNAt-aminoazil sintetasa bakarra dagokio.[8]
Funtzioa
[aldatu | aldatu iturburu kodea]DNA eta proteinen arteko bitartekari lana egiten du. RNAt bakoitzak aminoazido bakar bat transferitu dezake.
Aminoazido espezifikoa RNAt-ren 3' muturrari lotzen zaio, aminoazil RNAt sintetasaren bidez. Ondoren erribosomara garraiatua izango da. Bertan RNAt-ren antikodoia, RNA mezulariaren kodoiari lotzen zaio, base osagarrien laguntzaz. Base osagarriak hala nola, Alanina, Guanina, Zitosina, Uraziloa eta Timina dira. Horren ondorioz, RNAt sinonimoak daude, hau da, RNAt bakoitzak kodoi desberdinak ezagutzen ditu aminoazido berean lotzerako garaian, itzulpenean.
Erreferentziak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]- ↑ Schimmel, Paul R.; Söll, Dieter. (1979-06-01). «Aminoacyl-tRNA Synthetases: General Features and Recognition of Transfer RNAs» Annual Review of Biochemistry 48 (1): 601–648. doi: . ISSN 0066-4154. (Noiz kontsultatua: 2022-04-12).
- ↑ (Gaztelaniaz) Guyton, Arthur C.; Hall, John Edward. (2006). Textbook of Medical Physiology. Elsevier España ISBN 978-84-8174-926-7. (Noiz kontsultatua: 2022-04-12).
- ↑ (Ingelesez) «RNA Discovery» News-Medical.net 2010-02-03 (Noiz kontsultatua: 2022-04-12).
- ↑ (Ingelesez) Arellano, José Luis Pérez. (2013-06-25). Sisinio de Castro. Manual de patología general + StudentConsult en español. Elsevier España ISBN 978-84-458-2511-2. (Noiz kontsultatua: 2022-04-12).
- ↑ (Ingelesez) Bartholomew, B; Durkovich, D; Kassavetis, G A; Geiduschek, E P. (1993-02). «Orientation and topography of RNA polymerase III in transcription complexes» Molecular and Cellular Biology 13 (2): 942–952. doi: . ISSN 0270-7306. (Noiz kontsultatua: 2022-04-12).
- ↑ (Gaztelaniaz) Lewin, Benjamin. (1993). Genes: Volumen 1. Reverte ISBN 978-84-291-1845-2. (Noiz kontsultatua: 2022-04-12).
- ↑ (Gaztelaniaz) Lewin, Benjamin. (1993). Genes: Volumen 1. Reverte ISBN 978-84-291-1845-2. (Noiz kontsultatua: 2022-04-28).
- ↑ (Gaztelaniaz) Brown, Terry. (2008-06-30). Genomas/ Genome. Ed. Médica Panamericana ISBN 978-950-06-1448-1. (Noiz kontsultatua: 2022-04-28).