Keratina
Keratina animalia ornodunek duten zuntz-proteina bat da. Kanpoko epidermis gogorrean edota organoen epitelio ehunetan aurki dezakegu, esaterako, azalean, ilean, azkazaletan, adarretan, lumetan, oskoletan, ezkatetan, etab.
Keratina proteina, harizpiz osatuta dago eta hauen artean disulfuro zubiak agertzen dira egitura egonkortuz (zisteina aminoazidoen artean sortzen dira zubi hauek). Keratina, proteina zurrun eta sendoa da eta funtzioari dagokionez egitura eta babes-funtzioak nagusitzen dira.
Keratinak eragina dauka medikuntza zein industria arloan. Industrian kosmetikako produktuak saltzetik, bereziki ilearenak, medikuntzan tumoreak detektatzera arte. [1]
Egitura eta konposizio kimikoa
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Keratina mota asko dauden arren (50 mota baino gehiago), bi talde nagusitan banatzen dira: alfa-keratina eta beta-keratina.
Alfa-keratina
[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Keratina mota hau ugaztunetan aurki dezakegu, zehazki adarretan, ilean eta azazkaletan. Bereziki, α-helizez eratuta dago eta zisteina aminoazido ugari ditu. Zisteinen artean disulfuro zubiak sortzen dira eta lotura hauek sendotasuna eta erresistentzia ematen diote molekulari. Keratinan, proteina-kate batzuk elkartu eta antolatu egiten dira egitura handiagoak eta konplexuagoak sortzeko. Keratina-proteinak oso gogorrak eta malguak diren zuntzetan biltzen dira. Zuntz horiek sare tridimentsional bat osatzen dute, azazkalen, ilearen eta azalaren egiturazko erresistentziaren oinarria dena. [3]
Beta-keratina
[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Hegaztietan eta narrastietan aurki dezakegu keratina mota hau, hala nola, lumetan, ezkatetan, mokoetan edota armiarma-sareetan. Alfa-keratina baino malguagoa da, naiz eta ezin den hedatu. Keratina mota honek ez dauka zisteinarik bere egituran edo oso gutxi ditu, ondorioz, ez dira disulfuro zubiak eratzen. Bigarren mailako egituran β-orriak aurkitzen dira beta-keratinan. [5]
Presentzia organismo bizidunetan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Ugaztunetan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Keratina ugaztunen gorputzean dauden egitura babesleen parte da. Alfa-keratina ugaztunen azalean, ilean, azazkaletan eta adarretan aurki daiteke. Proteina honi esker ehun hauek erresistentzia eta egitura dute. Esate baterako, ilearen kasuan, keratinak zehazten du ilea leuna edo kizkurra den; izan ere, keratinaren egitura tertziarioari esker keratina harizpien artean disulfuro zubiak eratzen dira, eta horren araberakoa da kizkurtasuna. Zenbat eta disulfuro zubi gehiago izan, geroz eta kizkurragoa izango da, eta alderantziz. Barrutik kanpora sortzen den proteina bakarra da. Keratinozitoek ileen, azazkalen eta azalaren keratina sortzen dute barruan, eta, ondorioz, zenbat eta gehiago sortu, orduan eta gehiago luzatzen dira egiturak (ilea eta azazkalak adibidez) edo geruza berriak eratzen dira geruza zaharrak eroriz (azala).[6]
Hegaztietan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Hegaztien lumak keratinaz osatuta daude; izan ere, keratina proteina natural erresistentea izateaz gain arina da, hegaldia errazten duena. Lumak %95ean proteinez osatuta daudenez, hegaztiek proteina-errefortzu bat behar dute mutu-aldian. [7]
Narrastietan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Narrastien geruza hiru keratina-geruzek osatzen dute. Kanpoaldean dagoena finena eta erresistenteena da. Barrualdekoa (alfa-keratina), berriz, oso elastikoa da, eta horrek mugimendua ahalbidetzen du. Azalberritzen hasi baino lehen, narrastiek keratina geruza zaharren azpian keratina geruza berriak sintetizatzen dituzte. Ondoren entzima batzuk jariatzen dira azal “zaharra” berriarengandik banatzeko.[8]
Anfibioetan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]TAPAS (Tracing antimicrobial peptides and pheromones in the amphibian skin) proiektuak frogatu zuen anfibio espezie urrunen artean gertatzen den eboluzio adaptatiboak antzekotasun harrigarriak sor ditzakeela maila molekularrean, funtzio egokiak dituzten geneak sortuz. Adibidez, azterketek erakutsi zuten anfibioen behatzen oinarria osatzen duten keratinetako asko leinu desberdinetatik datozela, eta leinu horiek lehen arbaso tetrapodoetako batean eboluzionatu zutela. Ondoren, giza ilearen keratina mota nagusiak bihurtu zirelarik.[9]
Arrainetan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Arrainen larruazaleko mukosan ugaria da keratina, bertan aurkitzen den keratina mota batez ere β-keratina da eta babes-funtzioa betetzen du, bai barrera fisiko gisa (organismo patogenoen aurka), bai barrera kimiko gisa (uraren osagaien aurrean).
Arrainen azala ez da lehorra, mukosaz estalita dago, eta mukosa horrek keratina kantitate handiak ditu, zelulen arteko kohesioa sendotzen duena eta gainazalaren egonkortasuna eta iragazkortasuna bermatzen duena. Gainera, keratinaren egitura trinkoak eta egokitzapen hidrofobikoek ur-ingurunean funtzionatzeko egoki bihurtzen dute, arrainen azalaren malgutasuna eta erresistentzia bermatuz. [10]
Keratinaren biosintesia ugaztunetan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Keratina keratinozitoetan sintetizatzen da, hau da, epitelioaren zelula nagusietan, larruazala, azazkalak eta ilea estaltzen dituen ehunean.[11] Zelula espezializatu horiek keratina sintetizatu eta metatzen dute barruan. Ondoren, larruazalaren azalera mugitzen direnean, keratina metatu egiten da eta babes-geruza erresistente bat eratzen du.
- Azalean, keratinozitoak epidermisaren kanpoaldeko geruzan daude, geruza korneo izenekoan. Zelula horiek etengabe berritzen dira aipatutako prozesuaren bidez.
- Ilearen eta azazkalen kasuan, keratinozitoak ile-folikuluaren sustraietan eta azazkalen matrizean daude, hurrenez hurren. Keratinozitoak bikoiztu eta hazi ahala, keratina sortzen dute, metatu egiten da eta ilea eta azazkalak eratzen dira.
Aplikazioak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Animalientzako elikagaiak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Animalientzako elikagaiak urteetan zehar egin izan dira lumak erabilita. Hala ere, prozesamendu kimikoa dela eta, funtsezko aminoazidoetako batzuk galdu egiten dira: energia altua erabiltzearen ondorioz, aminoazidoak desnaturalizatu ohi dira. Hainbat ikerketetan bakterioak erabiliz lumen hartzidura eginda lortutako elikagaiaren onurak erakusten dira.[12]
Biofertilizatzaileak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Biofertilizatzaileak ere keratinatik lortu ahal dira ingurumena errespetatuz; nekazaritza-ekoizpenerako erabiltzen diren ongarri kimikoak kaltegarriak baitira. Aminoazidoak eta peptidoak dituzten lumak landareen hazkuntzarako onuragarriak izateaz gain, askapen moteleko ongarri nitrogenatu gisa erabiltzen dira.[12]
Filmak, estaldurak eta itsaskinak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Filmak, estaldurak eta itsaskinak sortzeko keratina ez disolbagarria erabili dute ikertzaileek, behar ekonomikoko jasangarriei eusteko prozesua garatu duena. Horren adibide da keratina-hondakinak jengibre jatorridun almidoiarekin konbinatuz, film biodegradagarriak sortzea.[12]
Biogasa
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Biogasa produzitzea keratina hondakinak erabiliz posible dela demostratu dute zientzialariek. Ingurumena errespetatzen duten tekniken bidez lortzen da; izan ere, prozesuen hondakinak azpiproduktu bihurtzen dira eta horrekin batera ekoizpenaren kostua murriztu daiteke.[12]
Kosmetikan
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Kosmetikan aplikazio ugari ditu proteina honek. Artiletik eta oilasko lumetatik lortutako keratina hidrolizatuko peptidoek azaleko hesia indartzen dute ur trans-epidermikoaren galera murriztuz. Horrela, konposatu hau duten produktuak azalean aplikatuz hidratazioa, elastikotasuna eta jarduera antioxidatzailea lortzen da.[12]
Aplikazio farmazeutikoak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]Aplikazio farmazeutikoak baditu keratinak ere beste konposatu batzuekin nahasita lortzen diren hamaika produktuetan, larruazalaren hidratazioaren handiagotzea eragiteko adibidez.
Azido akrilikoa eta akrilamida monomeroa keratina hidrolizatuarekin nahasiz, hidrogel superabsorbenteak lortzen dira, erradikal libreen koopolimerizazioaren bidez.[12]
Erreferentziak
[aldatu | aldatu iturburu kodea]- ↑ (Gaztelaniaz) «Qué es queratina. Diccionario médico. Clínica U. Navarra» https://www.cun.es (kontsulta data: 2025-03-04).
- ↑ a b (Ingelesez) Bank, RCSB Protein Data. «RCSB PDB - 6E2J: Crystal structure of the heterocomplex between human keratin 1 coil 1B containing S233L mutation and wild-type human keratin 10 coil 1B» www.rcsb.org (kontsulta data: 2025-03-04).
- ↑ (Ingelesez) «Alfa-queratina - Wikiwand» www.wikiwand.com (kontsulta data: 2025-04-16).
- ↑ (Ingelesez) Bank, RCSB Protein Data. «3D View: 4RMB» Crystal structure of keratin 4 binding domain of surface adhesin Srr-1 of S.agalactiae (kontsulta data: 2025-03-04).
- ↑ (Gaztelaniaz) Guisado, Oscar. (2024-02-16). «¿Qué es la queratina y por qué es importante para el cabello?» Kmax España (kontsulta data: 2025-03-04).
- ↑ (Ingelesez) Kechagia, Zanetta; Sáez, Pablo; Gómez-González, Manuel; Canales, Brenda; Viswanadha, Srivatsava; Zamarbide, Martín; Andreu, Ion; Koorman, Thijs et al.. (2023-11). «The laminin–keratin link shields the nucleus from mechanical deformation and signalling» Nature Materials 22 (11): 1409–1420. doi:. ISSN 1476-4660. (kontsulta data: 2025-04-16).
- ↑ Murphy, Mary E.; Taruscio, Todd G.. (1995-07-01). «Sparrows increase their rates of tissue and whole-body protein synthesis during the annual molt» Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Physiology 111 (3): 385–396. doi:. ISSN 0300-9629. (kontsulta data: 2025-04-16).
- ↑ Alibardi, Lorenzo. (2000-01-01). «Ultrastructural localization of alpha-keratins in the regenerating epidermis of the lizard Podarcis muralis during formation of the shedding layer» Tissue and Cell (kontsulta data: 2025-04-16).
- ↑ (Gaztelaniaz) «¿Cómo ocurre la muda en los reptiles? - Blog» www.zoomalia.es (kontsulta data: 2025-02-27).
- ↑ https://accedacris.ulpgc.es/bitstream/10553/8144/2/0280574_00001_0007.pdf
- ↑ «Keratinocyte - an overview | ScienceDirect Topics» www.sciencedirect.com (kontsulta data: 2025-04-30).
- ↑ a b c d e f Sharma, Tamanna; Kaur, Gurkirat; Singh, Arashdeep; Kaur, Prabhjot; Dar, B.N.. (2024-05). «Harnessing animal waste proteins for eco-friendly packaging films: A sustainable approach towards SDG-12» Trends in Food Science & Technology 147: 104455. doi:. ISSN 0924-2244. (kontsulta data: 2025-03-04).
