Proteina

Artikulu hau "Kalitatezko 2.000 artikulu 12-16 urteko ikasleentzat" proiektuaren parte da
Artikulu hau Wikipedia guztiek izan beharreko artikuluen zerrendaren parte da
Wikipedia, Entziklopedia askea

Proteinak aminoazido kopuru aldakor batez osaturiko polimero handiak dira. Konposizio kimikoari dagokionez, karbono, hidrogeno, oxigeno eta nitrogenoz osaturiko biomolekulak dira. Proteinek berezko aminoazido-sekuentziak dituzte, bakoitzari dagokion gene estrukturalaren nukleotido-sekuentziak determinatzen dituenak. Proteinek zelulen oinarrizko funtzio gehienetan hartzen dute parte, eta bizitzarako ezinbestekoak dira. Izan ere, ehunen pisu lehorraren % 50 osatzen dute.

Lehen aminoazidoko karboxilo taldearen (-COOH-) eta bigarren aminoazidoko amino taldearen (-NH2) artean gertatzen den lotura zurrunari lotura peptidiko deritzo. Lotura peptidikoaren bidez loturiko aminoazido taldeari peptido deritzo. Honelaxe sailkatzen dira peptidoak osatzen dituzten aminoazidoen kopuruaren arabera:

  • Oligopeptidoak (2-20 aminoazido): dipeptidoak, tripeptidoak, tetrapeptidoak, penta...
  • Polipeptidoak (20 aminoazido baino gehiago).

Historia eta Etimologia[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Gerardus Johannes Mulder kimikari holandarrak aurkitu zituen lehen aldiz proteinak, eta Jöns Jacob Berzelius suediarrak jarri zien izena 1838an.[1] Mulderrek proteina arrunten oinarrizko analisia egin zuen, eta ia proteina guztiek formula enpiriko bera zutela aurkitu zuen. Hori dela eta, ondorioztatu zuen beharbada molekula mota handi bakar batez osatuta daudela.

Intsulina gainerako proteinak baino lehenago sekuentziatu zen, 1949an. Frederick Sanger-ek behar bezala zehaztu zuen intsulinaren aminoazidoen sekuentzia, eta frogatu zuen proteinak aminoazidoen polimero linealak zirela, eta ez kate adarkatuak, koloideak edo zikloleak [2]. Aurkikuntza horri esker, 1958an Nobel saria irabazi zuen Sanger-ek.

Lehenengo proteina-egiturak hemoglobina eta mioglobina izan ziren, hurrenez hurren, Max Perutz eta Sir John Cowdery Kendrew ikertzaileek argituta 1958an[3][4]. 2017tik aurrera, Proteinen Datu Bankuak 126.060 proteina-egitura baino gehiago bildu ditu.

Ikerketa-metodoak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteinen egiturak eta aktibitateak in vitro, in vivo eta in silico azter daitezke. Ingurune kontrolatuetan purifikatutako proteinen in vitro ikerketak proteinek bere funtzioa nola betetzen duten ulertzeko baliagarriak dira. Esate baterako, zinetika entzimatikoko saioek entzima baten aktibitate katalitikoaren mekanismo kimikoak eta substratu desberdinekiko afinitateak aztertzen dituzte. In vivo saioak, aldiz, zelula baten zein organismo oso baten testuinguruan entzimak duen rol fisiologikoa aztertzeko erabiltzen dira. Azkenik, in silico saioetan proteinak aztertzeko metodo konputazionalak erabiltzen dira.

Proteinen purifikazioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteina baten in vitro analisia egiteko, gainontzeko zelula-osagaietatik banatu behar da. Prozesua zelularen lisiarekin hasten da, alegia, zelularen mintzaren apurketarekin eta barruko edukiaren kanporaketarekin. Soluzioa zentrifugazio diferentzial bidez purifikatu, eta hainbat frakzio lortzen dira: proteina disolbagarriak, lipidoak eta mintzeko proteinak, organuluak eta azido nukleikoak. Proteinak kontzentratzeko, gatz-kontzentrazio handien bidezko prezipitazio-metodoa erabil daiteke. Intereseko proteina edo proteinak isolatzeko, askotariko kromatografiak daude, masa molekularrean, karga netoan zein lotura-afinitatean oinarritzen direnak. Azkenik, purifikazio-maila monitoriza daiteke: gel-elektroforesi bidez proteinaren masa molekularra eta puntu isoelektrikoa ezagutzen dira. Ondoren, proteina espektroskopia bidez aztertzen da ezaugarri egokiak dituen ikusteko. Proteinak isoelektroenfoke-teknika bidez ere isola daitezke. Isoelektroenfokea proteinaren kargan oinarritzen da.

Proteina naturalen kasuan, purifikazio-urrats asko behar izaten dira beharrezkoa den purifikazio-mailara iristeko. Prozesua sinplifikatzeko, askotan ingeniaritza genetikoa erabiltzen da proteinari ezaugarri-kimikoak gehitzeko; modu horretan, purifikazioa errazagoa da eta ez dira proteinaren egitura eta funtzioak aldatzen. Teknikarik ohikoena proteinaren amaieran etiketa bat lotzean datza, aminoazido-sekuentzia bat izaten dena (histidina). Lisia nikela duen kromatografia-zutabetik pasatzen da eta histidinaren eta nikelaren arteko lotura eratzen da. Intereseko proteina zutabean itsatsita gelditzen da eta lotu ez diren konposatu guztiak zutabetik ateratzen dira.

Kokapena zelulan[aldatu | aldatu iturburu kodea]

GFP proteinarekin markatutako proteinak zelularen konpartimentu desberdinetan.

Proteinen in vivo saioetan zelulan duten kokapena eta sintesi-lekua zein diren aztertzen da. Jakina da zelula barruko proteina asko zitoplasman sintetizatzen direla eta mintzeko eta mintzeko proteinak eta proteina jariakorrak erretikulu endoplasmatikoan sintetizatzen direla, baina proteina bakoitza organuluetara eta egitura desberdinetara nola garraiatzen den ez da ongi ezagutzen. Hori dela eta, zelulako kokapena estimatzeko, ingeniaritza genetikoa erabiltzen da fusio-proteina baten adierazpena erabiliz. Proteina horrek bi osagai ditu: proteina naturala eta gehitzen zaion markatzailea, proteina berde fluoreszentea (green fluorescent protein, GFP). Fusio-proteinaren kokapena mikroskopia bidez aztertzen da, irudian ikus daitekeen bezala.

Proteinak zelulan lokalizatzeko beste aukera bat da antigorputz markatuak erabiltzea, hau da, zeharkako immunofluoreszentzia.

Sintesia[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Biosintesia[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteinak aminoazidoak mihiztatuz ekoizten dira, eta aminoazidoen informazioa geneetan kodifikatuta dago. Geneak osatzen dituzten nukleotidoek definitzen dute proteinek dituzten aminoazido-sekuentziak. Nukleotidoen eta aminoazidoen arteko lotura kode genetikoak zehazten du. Hiru nukleotidoren konbinazioa den kodon bakoitzak aminoazido bat kodetzen du; adibidez, AUG (adenina-uraziloa-guanina) metioninaren kodea da. DNA lau nukleotidok osatzen dutenez, guztira 64 kodon daude. Hori dela eta, kode genetikoa endekatuta dagoela esaten da, aminoazido bera kodon batez baino gehiagoz kodetuta egon baitaiteke. Proteinen biosintesia geneetan dagoen DNA mRNA aitzindarira (RNA mezularia)  transkribatuz hasten da, eta RNA polimerasa deritzon proteinaren laguntzaz egiten da. Prozesu horri transkripzio deritzo. Organismo gehienek aurre-mRNA molekula prozesatzen dute transkripzio ondoko aldaketen bidez, eta mRNA helduak sortzen dituzte. mRNA molde modura erabiltzen da erribosometan. Proteinen sintesia desberdin gertatzen da prokariotoetan eta euskariotoetan. Hurrengo urratsa itzulpena da, hau da, mRNA heldutik abiatuta proteina sintetizatzea. mRNA heldua erribosoman akoplatzen da eta kodonen irakurketa egiten da banan-banan. Kodon bakoitzari bere antikodon osagarria lotzen zaio, zeina tRNAn (transferentziazko RNA) aurkitzen den, molekularen beheko aldean. Antikodona eramateaz gain, tRNA molekulak goiko aldean ezagutzen duen kodon bakoitzari dagokion aminoazidoa garraiatzen du. Aminoazil tRNA sintetasa entzimak aminoazido egokia lotzen dio tRNA molekula bakoitzari, antikodonaren arabera. Proteinak N terminaletik C terminalera biosintetizatzen dira beti. Prozesu honen amaieran proteinaren lehen mailako egitura lortzen da, hau da, bere aminoazido-sekuentzia. Proteinak egitura natiboa lor dezan, hau da, funtzionala izan dadin, modu egokian tolestu behar da. Sintetizatutako proteinaren tamaina neurtzeko bi modu daude: aminoazido kopurua edota masa molekularra. Masa molekularra daltonetan (Da) adierazten da. Oso ohikoa da kilodaltonetan (kDa) adieraztea ere.[5]

Proteinen degradazioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteinen sintesia bezala, makromolekula hauen degradazioa ere prozesu konplexua eta modu finean erregulatua da. Proteinak degradatzeko ubikitinaz markatzen dira. Ubikitina 74 aminoazidoz osatutako polipeptidoa da.

Eboluzioan zehar asko kontserbatu da ubikitina eta bakterioetatik bestelako bizidunetara zabaltzen da. Oro har onartuta dago ubikitinarekin lotzeko proteinaren terminalean NH2- talde bat aske edukitzea ezinbestekoa dela, baina prozesua gertatzeko behar den konformazioa oraindik ikertzeke dago.

Eboluzioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Biologia molekularrean, funtsezkoa da proteinek nolako bilakaera duten aztertzea. Bestalde, mutazioek eragindako egitura- eta funtzio-aldaketak ere aztertzen dira. Proteina baten aminoazido gehienak aldatu egin daitezke jarduera edo funtzio-aldaketarik pairatu gabe, espezie desberdinetako proteina homologoetan ikusi den moduan.[6] Mutazioen ondorio larriak saihesteko, gene bat bikoiztu egin daiteke libreki mutatu baino lehen.

Entzima askok substratuaren espezifikotasuna alda dezakete mutazio batekin edo gehiagorekin. [7] Substratuaren espezifikotasunaren aldaketak substratuaren promiskuitateak errazten ditu, hau da, hainbat substratu elkartu eta prozesatzeko entzima askoren gaitasuna.

Mutazioak gertatzen direnean, entzima baten espezifikotasuna handitu edo txikitu egin daiteke entzima-jarduerarekin batera. [8] Horri esker, bakterioak edo beste organismo batzuk substratu ez-naturalak diren elikagai-iturrietara egokitu daitezke, hala nola plastikora.[9]

Egitura[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteinek lau antolakuntza-maila dituzte eta horietako bakoitzak aurrekoak espazioan duen egitura azaltzen du.

Egitura primarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Egitura primario deritzo kate polipeptidikoen barruan aminoazidoek duten segida linealari.

Proteinen lau antolakuntza-mailak.

Egitura sekundarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Egitura sekundarioak proteinaren aminoazido-sekuentziak dituen toleste-patroi lokalak dira, eta elkarrekiko gertu dauden aminoazioen arteko hidrogeno-zubiei esker sortzen dira. Hidrogeno-zubiak lotura peptidikoan parte hartzen duten karbonoen karbonilo (-CO-) eta amino (-NH-) taldeen artean sortzen dira. Hidrogeno-zubiak ahulak direnez, proteinek erraz galtzen dute haien egitura sekundarioa. Egitura sekundario ohikoenak hauek dira:

  • α helizea. Kate polipeptidikoa bere ardatzaren inguruan biratzen da eskuin alderantz eta helize baten itxura hartzen du. Birak aminoazido bakoitzaren α karbonoaren inguruan gertatzen dira. α helizea oso erregularra da eta beti izaten ditu neurri berdinak. Bira bat osatzeko 3,6 aminoazido-hondar behar dira.
  • β konformazioa. Egitura sekundario honetan katea ez da tolesten. Horren ordez, kate polipeptidikoaren zati desberdinak elkartu, eta aminoazido-sekuentziek xafla baten itxura hartzen dute. Era honetako egiturak ez du egitura guztiz laua, zig-zag modukoa baizik. Gainera, egitura honetako bi kate elkartuz gero, β orri tolestu deritzon egitura sortzen da.

Egitura tertziarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Polipeptido baten bigarren mailako egitura bere buruarekiko tolesten denean sortzen den egiturari egitura tertziario deritzo. Egitura tertziarioa proteinaren osaketa globaltzat har daiteke eta aurreko egiturek baldintzatzen dute. Gainera, proteinaren funtzio biologikoa baldintzatzen du. Disulfuro loturek (S-S), Van der Waalsen indarrek eta hidrogeno-zubiek egonkortzen dituzte proteinen egitura tertziarioak.

Egitura kuaternarioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteina berdinak edo ezberdinak elkartzen direnean eratzen den goi-mailako proteinen egiturari egitura kuaternario deritzo. Egitura kuaternariodun proteinak azpiunitatez osaturik daude. Unitateok elkarrekintza hidrofobikoz eta elektrostatikoz loturik daude, eta haien hirugarren mailako egitura mantentzen dute. Hemoglobinak eta entzima batzuek egitura kuaternarioa dute.

Propietateak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Proteina baten desnaturalizazio eta birnaturalizazio prozesuak.
    Desnaturalizazioa: proteina-egituraren aldaketa da, eta prozesu hau dela eta, haren funtzio biologikoak galtzen dituzte proteinek. Hauek dira desnaturalizazioan eragina duten faktoreak: pHa, tenperatura-aldaketa bortitzak, presio osmotikoa eta presio hidrostatikoa. Desnaturalizazioa eragiten duten faktore horiei agente desnaturalizatzaile deritze. Desnaturalizazioaren ondorioetako bat disolbagarritasunaren galera da. Desnaturalizazioa itzulezina zein itzulgarria izan daiteke. Baldintza oso gogorretan proteinaren egitura desantolatu, eta desnaturalizazioa itzulezin bihurtzen da. Hala ere, baldintza kontrolatuetan proteinen desnaturalizazio leun eta geldoa eragin daiteke eta, ondoren, alderantzizko metodo baten bidez birnaturalizatu. Fenomeno hori proteina gutxi batzuetan soilik gerta daiteke, erribonukleasa A proteinan adibidez.
  • Disolbagarritasuna: aminoazidoen erradikalek urarekin erreakziona dezakete. Erradikal gehienak hidrofiloak baldin badira, proteina uretan disolbatzen da; erradikal gehienak hidrofoboak badira, aldiz, proteina ez da disolbatzen. Tenperatura zein pHa igoz gero, disolbagarritasuna galtzen da.
  • Espezifikotasuna: proteina bakoitzak funtzio jakin bat daukate, lehen mailako egiturak determinatzen duena.
  • pH-aren indargetzailea (tanpoi efektua): proteinek, haien izaera anfoteroa dela eta, hots, izaera azidoa (elektroi-emailea) zein izaera basikoa (elektroi-hartzailea) hartu ahal izateari esker, pH-a indargetu dezakete.

Funtzioak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

A) Egiturazko funtzioa: funtzio hau betetzen duten proteinek zelulen eta ehunen formari eta egiturari eusten diete. Izan ere, azpiunitateak elkartuz mugimendua zuzentzeko errailak sortzen dituzte. Talde honetan daude, besteak beste, kolagenoa, keratina eta glikoproteinak.

B) Garraioa: zenbait proteinak substantziak beharrezkoak diren eremuetara garraiatzen dituzte. Adibidez, hemoglobinak oxigenoa garraiatzen du odolaren bidez gorputzean zehar.

C) Funtzio entzimatikoa: entzimak biokatalizatzaile modura jokatzen duten proteinak dira; hau da, organismoko zeluletan gertatzen diren erreakzioak errazten dituzte, beharrezkoa den aktibazio-energia txikituz.

D) Funtzio hormonala: hormona garrantzitsu batzuk proteinak dira, eta gorputzeko homeostasia mantentzeaz arduratzen dira. Intsulinak, adibidez, odoleko glukosa maila (gluzemia) erregulatzen du.

E) Defentsa-funtzioa: zenbait proteinak organismoa babesten dute. Immunoglobulinak, esaterako, glikoproteinak dira eta gorputz arrotzen aurka jarduten dute.

F) Mugimendu eta uzkurdura: muskulu-uzkurduran parte hartzen duten mikrotubuluak eta mugimenduan parte hartzen duten flageloak bezalako zelulen organuluek proteina batzuk dituzte beren funtzioak bete ahal izateko. Aktina eta miosina dira horien adibide.

G) Erreserba-funtzioa: karbono- eta energia-iturriak diren lehengaiak dira proteina batzuk. Odolaren eta arrautzen albuminak, adibidez, funtzio hori betetzen du, eta aminoazidoen iturria da. Esneko kaseina beste adibide bat da.

H) Funtzio homeostatikoa: proteina batzuk beraien gaitasun indargetzailea dela eta, odolaren pH-a erregulatzeko gai dira.

Sailkapena[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Proteinak sailkatzeko hainbat irizpide erabil daitezke, ez baitago sailkatzeko sistema unibertsalik.

Formaren arabera[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Proteina haritsuak (edo zuntz-proteinak): proteina hauek kate polipeptidiko luzeak dituzte. Gainera, hirugarren mailako egitura dute non bigarren mailako egitura bat nagusitzen den: alfa helizea edo beta orria. Hondakinen sekuentzia errepikakorrak dituzte, eta, eskuarki, egitura-funtzioa betetzen dute. Paraleloan lotzen dira, eta, sarritan, inguruko kateak lotura kobalenteekin (disulfuro zubiekin edo bestelakoekin) gurutzatuta egoten dira. Disolbaezinak dira uretan eta ur-disoluzioetan. Proteina haritsuen adibide batzuk keratina, kolagenoa eta fibrina dira.
  • Proteina globularrak: proteina hauek forma esferikoan edo trinkoan estututako kateak dituzte, talde hidrofobikoak proteinaren barrurantz utzita, eta talde hidrofiloak, berriz, kanporantz. Hori dela eta, disolbagarriak dira disolbatzaile polarretan, hala nola uretan. Proteina globularrek kate polipeptidiko berean hainbat egitura sekundario dituzte, adibidez, alfa helizeak, beta orriak, biraketak, itzuliak eta berez desordenatuta dauden eskualdeak. Entzima, antigorputz, hormona eta garraio-proteina gehienak proteina globularrak dira.
  • Proteina mistoak: zati fibrilarra (eskuarki proteinaren erdian) eta beste zati globular bat (muturretan) dituzten proteinak dira.

Disolbagarritasunaren arabera[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Proteina globularrak: uretan eta ur-disoluzioetan disolbatzen dira.
  • Zuntz-proteinak: disolbaezinak dira uretan eta ur-disoluzioetan.
  • Mintzeko proteina integralak (edo mintzean zeharreko proteinak): hondakin hidrofobikoen sekuentziak dituzte, eta normalean alfa helizearen edo beta harizpien konformazioak hartzen dituzte. Konformazio horiek zelula-mintzen zati hidrofobikoaren antzekoak dira. Mintzeko proteinek ez dituzte proteina-zitoplasmatikoen toleste-mekanismoak pairatzen.
  • Berez desordenatutako proteinak: proteina hauek egitura malgua dute, eta egitura hori aldatzen da disolbatzailearekin edo beste molekula batzuekin duten elkarrekintzaren arabera. Normalean, lisina, arginina, glutamatoa, aspartatoa eta histidina bezalako kargadun hondakinetan aberatsak izaten dira, eta ugariagoak dira eukariotoetan prokariotoetan baino. Proteina askok berez desordenatutako domeinuak dituzte, p53 adibidez. [10]

Konposizio kimikoaren arabera[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Proteina sinpleak edo holoproteinak: hidrolizatzen direnean aminoazidoak baino ez dituzte sortzen. Horien adibide dira intsulina, kolagenoa eta albumina.
  • Proteina konjugatuak edo heteroproteinak: proteina hauek kate polipeptidikoak eta talde prostetikoak dituzte. Aminoazidoa ez den zatiari talde prostetiko esaten zaio, eta azido nukleikoa, lipidoa, azukrea edo ioi ez-organikoa izan daiteke. Proteina konjugatuen adibide modura, mioglobina eta zitokromoa aipa daitezke. Mota honetako proteinak haien talde prostetikoen izaeraren arabera sailkatzen dira:
    • Nukleoproteinak: haien talde prostetikoa azido nukleikoz osatuta dago.
    • Fosfoproteinak: fosfatoa duen erradikal batekin uztartutako proteinak dira, azido nukleiko edo fosfolipido baten desberdina dena.
    • Metaloproteinak: haien talde prostetikoa metalez osatuta dago.
    • Kromoproteinak: talde kromoforo batekin konbinatutako proteinak dira.
    • Glukoproteinak: haien talde prostetikoa karbohidratoz osatuta dago.

Nutrizioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Mikroorganismo eta landare gehienek 20 aminoazido estandarrak biosintetiza ditzakete, eta animaliek, gizakiak barne, zenbait aminoazido lortu behar dituzte dietatik. Organismo batek sintetizatu ezin dituen aminoazidoei aminoazido esentzial deritze. Zenbait aminoazido sintetizatzen dituzten entzimak ez daude animalietan, aspartokinasa, esaterako, zeinak aspartatoaren, lisinaren, metioninaren eta treoninaren sintesiaren lehenengo urratsa katalizatzen duen. Aminoazidoak ingurunean badaude, mikroorganismoek energia kontserba dezakete inguruko aminoazidoak xurgatuz eta haien bide biosintetikoak murriztuz.

Animaliek proteinatan aberatsak diren elikagaiak janez lortzen dituzte aminoazidoak. Irentsitako proteinak aminoazidotan deskonposatzen dira digestioaren bidez eta, normalean, proteinak desnaturalizatu egiten dira azidoaren eraginpean egoteagatik eta hidrolisi entzimatikoaren ondorioz. Sortutako aminoazido batzuk proteinen biosintesirako erabiltzen dira; beste batzuk, berriz, glukoneogenesiaren bidez glukosa bihurtzen dira, edo azido zitrikoaren zikloan sartzen dira. Proteina erregai gisa erabiltzea oso garrantzitsua da inanizio-egoeran. Izan ere, aukera dago gorputzeko proteinak bizia bermatzeko helburuarekin erabiltzeko, bereziki muskuluan daudenak.[11]

Erreferentziak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  1. HARTLEY, HAROLD. (1951-08). «Origin of the Word ‘Protein’» Nature 168 (4267): 244–244. doi:10.1038/168244a0. ISSN 0028-0836. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  2. Sanger, F.. (1949-01-01). «The terminal peptides of insulin» Biochemical Journal 45 (5): 563–574. doi:10.1042/bj0450563. ISSN 0306-3283. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  3. Perutz, M.F.. (1977-06-07). «THREE DIMENSIONAL FOURIER SYNTHESIS OF HORSE DEOXYHAEMOGLOBIN AT 2.8 ANGSTROMS RESOLUTION» dx.doi.org (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  4. Kendrew, J. C.; Bodo, G.; Dintzis, H. M.; Parrish, R. G.; Wyckoff, H.; Phillips, D. C.. (1958-03-01). «A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis» Nature 181 (4610): 662–666. doi:10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  5. Fulton, Alice B.; Isaacs, William B.. (1991-04). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis» BioEssays 13 (4): 157–161. doi:10.1002/bies.950130403. ISSN 0265-9247. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  6. Mulder, Nicola J. (2012-10-15). Protein Family Databases. John Wiley & Sons, Ltd (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  7. Sisu, Cristina; Pei, Baikang; Leng, Jing; Frankish, Adam; Zhang, Yan; Balasubramanian, Suganthi; Harte, Rachel; Wang, Daifeng et al.. (2014-08-25). «Comparative analysis of pseudogenes across three phyla» Proceedings of the National Academy of Sciences 111 (37): 13361–13366. doi:10.1073/pnas.1407293111. ISSN 0027-8424. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  8. Guzmán, Gabriela I; Sandberg, Troy E; LaCroix, Ryan A; Nyerges, Ákos; Papp, Henrietta; de Raad, Markus; King, Zachary A; Hefner, Ying et al.. (2019-04). «Enzyme promiscuity shapes adaptation to novel growth substrates» Molecular Systems Biology 15 (4) doi:10.15252/msb.20188462. ISSN 1744-4292. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  9. Roohi; Bano, Kulsoom; Kuddus, Mohammed; Zaheer, Mohammed R.; Zia, Qamar; Khan, Mohammed F.; Ashraf, Ghulam Md.; Gupta, Anamika et al.. (2017-07-07). «Microbial Enzymatic Degradation of Biodegradable Plastics» Current Pharmaceutical Biotechnology 18 (5) doi:10.2174/1389201018666170523165742. ISSN 1389-2010. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  10. Dunker, A. Keith; Kriwacki, Richard W.. (2011-04). «The Orderly Chaos of Proteins» Scientific American 304 (4): 68–73. doi:10.1038/scientificamerican0411-68. ISSN 0036-8733. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).
  11. Brosnan, John T.. (2003-06-01). «Interorgan Amino Acid Transport and its Regulation» The Journal of Nutrition 133 (6): 2068S–2072S. doi:10.1093/jn/133.6.2068s. ISSN 0022-3166. (Noiz kontsultatua: 2021-10-27).

Kanpo estekak[aldatu | aldatu iturburu kodea]