Hemo
| Hemo | |
|---|---|
..png) | |
| Mota | metalloporphyrins (en)  eta iron chelate (en) |
| Identifikatzaileak | |
| Gmelin | 30413 |
| MeSH | D006418 |
| Human Metabolome Database | HMDB0003178 |
Hemo edo Hemo taldea hainbat proteinatan agertze den talde prostetiko bat da, porfinaren egituraren erdian burdin atomo (Fe2+) bat duena. Hemo taldea duten proteinei hemoproteina deritze eta ezagunenak hemoglobina, mioglobina, zitokromoak eta katalasa eta peroxidasa entzimak dira.
Deskribapena[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Egitura molekularra[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Porfirinaren egitura eraztun tetrapirroliko bat da. Metino (=CH-) zubiek lotzen dituzte lau pirrol eraztunak. Porfirinaren erdian burdin atomo bat aurkitzen da eta eraztunaren ertzean dauden nitrogenoen elektroi parekatu gabeek eusten diote burdinari.
Motak[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Hainbat hemo mota ezagutzen dira, denetan ugariena Hemo B[1] taldea da. Hemo A[2] eta Hemo C[3] ere garrantzi handikoak dira. Hona hemen bakoitzaren egitura molekularra:
| Hemo A | Hemo B | Hemo C |
|---|---|---|
 |
 |
|
| * zitokromoetan | * hemoglobinan * mioglobinan |
* c zitokromoan |
Beste hemo talde batzuk:
- Hemo O[4]: Escherichia coli bakterioan aurkitzen da. Hemo A taldearen oso antzekoa da.
- Hemo I[5]: Hemo B taldearen aldaera bat da eta hainbat peroxidasatan agertzen da.
- Hemo m: Neutrofiloetan aurkitzen da mieloperoxidasa entzimaren gune aktiboan.
- Hemo D: Oxigenoaren tentsio baxuarekin funtzionatzen dute bakterioetan aurkitzen da.
- Hemo S: Hemo B taldearen oso antzekoa da eta itsas zizareen hemoglobinan aurkitzen da.
Funtzioak[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Hainbat funtzio biologiko ditu hemo taldeak:
- Gasen garraioa egiten du: Hemoglobinan dagoen hemo taldeak oxigenoa eta karbono dioxidoa garraiatzen ditu.
- Elektroien transferentzia egiten du: Zitokromoaren hemo taldeko burdin atomoak erredox erreakzioetan elektroien hartzaile edo emaile gisa jokatzen du. Hau gertatzen da elektroi kateetan, hala mitokondrioetan nola kloroplastoetako tilakoideen mintzean.
- Katalisi kimikoa egiten du: Peroxidasetan esate baterako elektroi emailea da erredox erreakzioak brutu ahal izateko.
Sintesia[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Porfirinosintesi izenarekin ezagutzen da hemo taldearen sintesia burutzen duen erreakzio multzoa. Gizakietan prozesu honen ondoren hemoglobina soilik ekoizten da. Beste izaki bizidun batzuetan kobalamina ekoizteko ere erabiltzen da.
Mitokondrioan mintz arteko gunean hasten da prozesua. Glizina aminoazidoa eta sukzinil-CoA erabiliz azido δ-aminolevulinikoa sortzen da. ALA sintasa entzimak kontrolatzen du erreakzioa. Azido δ-aminolevulinikoa zitoplasmara igarotzen da eta bertan pirrol eraztunak eratzen dira. Koproporfirinogenoa mitokontriora itzultzen da eta protoporfinina eratzen da, ondoren burdin atomoa elkartuz hemo taldea osatuko da.
Hemo talde sortu berria zitoplasmara ateratzen da eta globinei elkartuz hemoglobina eratuko da.
Degradazioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]
Eritrozito zaharrak barera eramaten dira eta hango makrofagoek suntsitu egiten dituzte.
Hemoglobinaren hemo taldea biliberdina bihurtzen da eta ioi ferrikoa (Fe3+) askatzen da. Prozesua hemo oxigenasak katalizatzen du oxigenoa eta NADPH erabiliz eta CO askatuz. Bigarren apuso batean biliberdina bilirrubina bihurtzen da. Bilirrubina azido glukuronikoari lotuta gibelera garraiatzen da eta behazunean txertatzen da, ondoren digestioan urin gisa aritzeko.
Erreferentziak[aldatu | aldatu iturburu kodea]
- ↑ (Ingelesez) PubChem. «CID 444098» pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2023-05-12).
- ↑ (Ingelesez) PubChem. «HEA» pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2023-05-12).
- ↑ (Ingelesez) PubChem. «3-[18-(2-carboxyethyl)-3,8,13,17-tetramethyl-7,12-bis[(1S)-1-sulfanylethylporphyrin-21,23-diid-2-yl]propanoic acid;iron(2+)»] pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2023-05-12).
- ↑ (Ingelesez) PubChem. «3-[18-(2-carboxyethyl)-13-ethenyl-8-[(1S,4Z,8Z,12E)-1-hydroxy-13,14-dimethylpentadeca-4,8,12-trienyl-3,7,12,17-tetramethylporphyrin-21,23-diid-2-yl]propanoic acid;iron(2+)»] pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2023-05-12).
- ↑ Rae, T. D.; Goff, H. M.. (1998-10-23). «The heme prosthetic group of lactoperoxidase. Structural characteristics of heme l and heme l-peptides» The Journal of Biological Chemistry 273 (43): 27968–27977. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 9774411. (Noiz kontsultatua: 2023-05-12).
