Entzima

Wikipedia(e)tik
Hona jo: nabigazioa, Bilatu

Entzima bat proteina katalizatzailea da; hau da, erreakzio kimikoen abiadura handitzen duen gaia, erreakzioaren emaitza aldatu gabe. Erreakzio hauen bidez garatzen dituzte zelulek beren jarduerak eta katalizatzaileek erreakzio hauek azkartu egiten dituzte, beharrezko den aktibazio energia kopurua txikituz. Entzimen ekintzaren menpe daude konposatu biologikoen (biomolekulak) artean gertatzen diren erreakzio mota eta abiadura eta haietatik datozen bizi prozesuak.

Erreakzioa hasterakoan entzimarekin interakzioa egiten duen molekulari substratua deritzo, eta erreakzioaren bukaeran agertzen denari produktua deitzen zaio. Gaur egun badakigu entzimek 4.000 inguru erreakzio biokimikoetan parte hartzen dutela. Bestalde, entzimek ez dute inongo aldaketarik izaten lanean ari diren bitartean, eta berriro erabil daitezke erreakzioa amaitzen denean.

Entzimen jardueran eragina dute hainbat molekulak: inhibitzaileek, esaterako, jarduera hori apaltzen dute. Aktibatzaileek, aldiz, areagotu egiten dute. Botika asko eta pozoi ugari inhibitzaileak dira


Egitura[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Entzima batzuk holoproteinak dira eta besteak heteroproteinak; azken hauetan bi zati bereiz ditzakegu:

  • Koentzima + Apoentzima = Entzima

Koentzima eta apoentzima soilik inaktiboak dira, baina elkartzen direnenean; holoentzima osatuz, aktiboak bilakatzen dira.

Katalisia[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Erreakzio entzimatiko guztietan substratua (S) produktu bihurtzen da (P). Entzima substratuarekin elkartuz, honen eraldaketa errazten du, eta berehala substratuarekin askatzen da, substratu berri batekin lotzeko prest gelditzen delarik.

Substratua produktua bihurtu ahal izateko, hau da, hasierako egoeratik amaierako egoerara pasatzeko, energia kopuru bat behar da; aktibazio-energia deritzona. Behin substratuak aktibaturik, trantsizio egoerara iristen dira eta bertan erreaktiboak produktu bihurtzen dira; prozesuan energia askatuz substratu produktua bihurtzeko, hasierako egoerara itzuli behar du.

Entzimek, eta oro har katalizatzaile guztiek, aktibazio-energia gutxitzen dute. Modu horretan errazten dute erreakzio kimikoen hasiera. Entzimei esker zelulek erreakzio biokimikoak azkar burutzen dituzte tenperatura baxuetan.

Ezaugarriak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • Entzima guztiak proteinak dira
  • Katalizatzaile eran entzimek kantitate txikietan jarduten dute eta behin eta berriro erabil daitezke, suspertu egiten baitira.
  • Espezifikotasuna: Entzimen ezaugarri nagusia da. Bikoitza da espezifikotasuna; hau da, substratuak entzima konkretu bat aukeratzen du eta zein erreakzio mota egin nahi duenaren arabera beste entzima bat edukiko du; eta azpiproduktuak osatzea galarazten du.
  • Substratua elkarrekintza ahul askoren bidez elkartzen da entzimara, hidrogenozko zubiak, indar hidrofobo, etab. Elkartze horiek gune aktibo izeneko entzimaren gunean ematen dira.


Entzimen egitura tridimentsionala[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Doikuntza induzituaren teoria azaltzen duen diagrama.


Entzima oso espezifikoak dira substratu bakar batekin elkartzen direlako. Substratua ezagutzen duen entzimaren zatia gune aktibo deritzona da. Gune aktiboaren egitura tridimentsionala eta substratuarena osagarriak dira, eta horrek errazten du bien arteko lotura. Emil Fisher-ek, 1894an, giltza eta sarrailaren eredua proposatu zuen entzima eta substratuaren elkarrekintza azaltzeko: hots, entzima eta susbstratuaren arteko akoplamendua giltza eta sarrailaren artekoaren antzekoa dela. 1958an D. Koshland-ek aldaketa bat sartu zuen eredu horretan, doikuntza induzituaren teoria proposatuz (gaur egun ontzat jotzen dena): teoria horren arabera substratuak, entzimarekin lotzerakoan, entzimaren egitura tridimentsionala aldatu egiten du, eta aldaketa horrek entzimaren gune katalitikoak aktibatzen ditu. Alegia, eredu honen arabera entzimaren gune aktiboa malgua da, eta bere egitura tridimentsionala moldatzen du substratuarekin elkartzerakoan

Sailkapena[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Entzimak bi taldetan sailkatzen dira:

  • Oxidorreduktasak. Oxidazio/erredukzio erreakzioak katalizatzen dituzten entzimak dira. Erreakzio garrantzitsuenak dira, bertan bi elektroi eta beste bi protoiren transferentzia ematen da.
  • Transferasak. Entzima hauek katalizatzen dituzten erreakzioetan talde bat transferitzen da.
  • Hidrolasak. Hidrolisi erreakzioak katalizatzen dituzten entzimak dira. Bertan lotura bat puskatzen da ur molekula bat medio.
  • Liasak. Lotura bikoitz bat bakuna bihurtzen dute, batzuetan ur molekula batek parte hartzen du bertan baina lotura apurtu gabe.
  • Isomerasak. Entzima hauek isomeroak eraldatzen dituzte. Talde baten transferentzia molekula barnean ematen denean ere isomeraen artean sartzen da.
  • Ligasak. Lotura berriak eratzen dira. Sintetasa izenaz ere ezagutzen dira.

Inhibizioa[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Sakontzeko, irakurri: «Entzimen inhibitzaile»

Inhibitzaileak entzima baten jarduera guztiz edo partzialki murrizten duten substantzia zehatzak dira. Inhibizioa gehienetan honelaxe ulertzen da: molekula bat gune aktiboaren lekuan kokatzen da, honelaxe bertan elkartu behar zen substantzia leku aktiboan sartzea eragotziz. Inhibizioak hiru motetan sailkatzen dira eta jarduera entzimatikoa erregulatzeko mekanismoa izan daiteke:

1.Inhibizio itzulezinak: Inhibitzailea entzimara gogor itsasten denean jasotzen den inhibizioa da; entzima suntsituz edo eraldatuz.

2.Inhibizio itzulgarria: Entzima-inhibitzaile konplexua erraz banatzen da eta entzima indarberritu egiten da. Bi motakoak daude:

  • Lehiakorra: Inhibitzailea substratuarekin lehiatzen da gune aktiboa lortzeko, entzimak bata bestetik ezin desberdinduz. Inhibizio lehiakorrak substratura elkartzeko moduko entzima molekulen kopurua murrizten du. Inhibizio hori gainditzeko, substratu pilaketa handitu egin beharko da.
  • Ez lehiakorra: Inhibitzaileak ez du lehiarik egiten substratuarekin, gune aktiboan ez dauden entzima taldeekin erreakzionatzen du eta.

3.Feed-Back

Katalisia baldintzatzen duten faktoreak[aldatu | aldatu iturburu kodea]

  • PH: Entzima ugarik pH konkretu bat behar dute eta aldaketa txiki bat bertan ematea nahikoa da aktibitatea asko jaisteko.
  • Tenperatura: pH-aren kasuan bezalaxe, entzima bakoitzak tenperatura konkretu bat du, eta hau aldatuz gero aktibitatea jaisten da.
  • Substratuaren kontzentrazioa: Batzuetan tenperatura eta pH-a konstante mantendu arren, substratuaren kontzentrazioa handitzen bada, aktibitatea igo egiten da puntu bateraino eta ondoren jaitsi egiten da.
  • Inhibitzaileak: Inhibitzaileen presentziak guztiz baldintzatzen du hauen aktibitatea.


Ikus, gainera[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Commonsen badira fitxategi gehiago, gai hau dutenak: Entzima Aldatu lotura Wikidatan